Цитохромы

сложные железосодержащие белки, простетическая (небелковая) группа которых представлена Гемом (гемопротеиды). Впервые описаны в 1886 Мак-Манном (Шотландия) под название гистогематины, однако роль их в живых клетках оставалась невыясненной до 1925, когда Ц. были вновь открыты Д. Кейлином.Ц. широко распространены в растительных и животных клетках и микроорганизмах (дрожжах и некоторых факультативных анаэробах) и связаны с мембранами митохондрий (См. Митохондрии), эндоплазматического ретикулума, хлоропластов (См. Хлоропласты) и хроматофоров (См. Хроматофоры). Они играют важную роль во многих процессах, протекающих в живых организмах, — клеточном дыхании, фотосинтезе, микросомальном окислении. Все Ц. способны отдавать и принимать электрон путём обратимого изменения валентности атомов железа, входящих в состав гема. Объединённые в короткие или длинные цепи (в зависимости от величины потенциала конечного акцептора электронов) Ц. переносят электроны от дегидрогеназ (См. Дегидрогеназы)к конечным акцепторам. Передача электронов от Ц. к Ц. позволяет клетке использовать энергию химических соединений или солнечного света в энергетических или пластических целях. Так, в составе цепи дыхательных ферментов митохондрий Ц. при участии цитохромоксидазы (См. Цитохромоксидаза) осуществляют конечные этапы окисления субстратов кислородом. Освобождающаяся при этом энергия утилизируется для образования аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или в виде мембранного потенциала; Ц. эндоплазматического ретикулума составляют короткие нефосфорилирующие цепи, являющиеся частью системы, осуществляющей обмен и обезвреживание ароматических соединений (см. Окисление биологическое, Окислительное фосфорилирование).

По спектральным характеристикам, химическому строению боковых цепей гема и природе связи гема с белковой молекулой Ц. подразделяют на 4 типа: а, b, с, d,каждый из которых, в свою очередь, содержит несколько видов Ц. Те Ц., индивидуальность которых установлена, обозначают курсивной строчной буквой лат. алфавита, указывающей на принадлежность к определённой группе, и подстрочным числовым индексом (например, цитохром c₁). В восстановленном состоянии Ц. дают чёткий спектр с тремя выраженными полосами поглощения, характерными для каждого типа Ц. и позволяющими обнаружить Ц. спектрофотометрическими методами. Известно около 30 Ц., но только часть из них получена в виде индивидуальных белков. Получение высокоочищенных Ц. затруднено тем, что они прочно связаны с мембранами и отделяются только при обработке поверхностно-активными веществами или протеолитическими ферментами. Исключение составляют цитохромы b₃ и с, легко экстрагируемые солевыми растворами. Сравнение последовательности аминокислот в белковой части молекул цитохрома с, полученного из различных организмов, показало, что последовательность 35 и 11 аминокислотных остатков в разных участках цепи остаётся неизменной. Количество замен в др. участках белковой цепи этого Ц., полученного из организмов различных видов, находится в прямой зависимости от филогенетических различий между этими видами (молекулы цитохромов с лошади и дрожжей различаются по 48 аминокислотным остаткам, утки и курицы — только по двум; у свиньи, коровы и овцы они идентичны).

Лит.: Арчаков А. И., Микросомальное окисление, М., 1975; Ленинджер А., Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки, пер. с англ., М., 1976.

В. В. Зуевский.

ЦИТОХРОМЫ (дыхательные ферменты) - сложные белки (гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и (или) водорода (посредством обратимого изменения валентности атома железа в геме) от окисляемых органических веществ к молекулярному кислороду. При этом образуется богатое энергией соединение - АТФ.

ЦИТОХРОМЫ, белки, содержащие гем, железосодержащую группу, как в ГЕМОГЛОБИНЕ. Они имеют важнейшее значение для процесса ДЫХАНИЯ всех живых клеток, нуждающихся в атмосферном кислороде.

протеиды, в состав которых в качестве небелкового компонента входят железосодержащие соединения, близкие по структуре к гему; в организме выполняют функцию переносчика электронов и (или) водорода от окисляемых веществ к молекулярному кислороду, тем самым участвуя в тканевом дыхании.

ЦИТОХРОМЫ

сложные белки — переносчики электронов, простетич. группа к-рых представлена гемом. Содержатся в клетках всех организмов. Локализованы в мембранах митохондрий, хлоропластов, хроматофоров, эндоплазматич. ретикулума и в др. мембранных структурах, участвуют во всех осн. группах окислит.-восстановит, процессов, протекающих в живых клетках,— дыхании, фотосинтезе, микросомальном окислении. Как правило, образуют т. н. цепи, по к-рым электроны последовательно переносятся от донора к конечному акцептору. При функционировании Ц. и переносе восстановит, эквивалентов обратимо изменяется уровень окисления простетич. группы (Fe(II)? Fe(III)). Электрон-транспортные цепи в хлоропластах, митохондриях и прокариотич. микроорганизмах участвуют в обеспечении клетки энергией за счёт энергии света (при фотосинтезе) или окисления субстрата (при дыхании). В мембранах эндоплазматич. ретикулума электрон-транспортные цепи обычно короче и выполняют функцию обезвреживания ароматич. соединений в ходе микросомального окисления. Известно св. 30 Ц. (часть Ц. получена в виде индивидуальных белков), объединённых в 4 осн. группы: Ц. а — простетич. группой служит гем с формильной боковой цепью; Ц. в — простетич. группа протогем или родственный ему гем, не имеющий формильной группы; Ц. с — простетич. группы ковалентно присоединены к белку; Ц. d — простетич. группой служит хелат железа, в к-ром степень сопряжённости двойных связей меньше, чем в порфирине. Помимо Ц. указанных 4 групп, имеются Ц. Р-450 и h. Ряд Ц.— внутренние, или интегральные, мембранные белки, что затрудняет их выделение в высокоочищенном виде и изучение их первичной структуры. Другие Ц.— внеш. мембранные белки (напр., Ц. с) — подробно охарактеризованы для мн. объектов. Сопоставление аминокислотных последовательностей однотипных Ц.. выделенных из разл. организмов, с помощью спец. программ на ЭВМ позволяет количественно охарактеризовать нек-рые эволюционные явления: темпы мутационного процесса, филогенетич. близость, степень эволюционной изменчивости отд. участков белковой молекулы в связи с их функц. нагрузкой и др. В эволюции биосферы появление Ц. резко усилило геохимич. активность живого вещества. С одной стороны, Ц. увеличили скорость и масштабы образования свободного кислорода при фотосинтезе, с другой — размах биол. окисления восстановленных соединений углерода и неорганич. веществ. Они позволили сформировать эффективную систему энергообеспечения клетки, что способствовало появлению эукариотного типа организации клетки и затем — выходу жизни на сушу.

сложные белки (гемопротеиды), содержащие в качестве простетич. группы гем. Служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислит. фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в др. биол. окислит.-восстановит. р-циях. Ц. найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно неск. десятков индивидуальных Ц., многие из к-рых выделены в гомогенном состоянии. Определены первичные структуры и пространственная организация многих Ц. наиб. хорошо изучены св-ва цитохрома с. В зависимости от природы гема Ц. делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d. У Ц. агем имеет строение протопорфирина (см. Порфирины )и содержит формильный заместитель; Ц. bсодержит протогем (ферропротопорфирин), нековалентно связанный с полипептидной цепью; у Ц. с боковые заместители протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью; у Ц. dгем представлен дигидропорфирином (хлорином). Атом Fe, входящий в состав гемов Ц. и подвергающийся окислению и восстановлению, координирован 4 связями с атомами N порфириновых колец и 2 - с лигандами, принадлежащими полипептидным цепям (остатки гистидина, цистеина). Нек-рые Ц. содержат неск. одинаковых или разных гемов.

Все Ц. ярко окрашены и имеют характерные спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении или восстановлении. В типичном спектре имеются три основйые полосы поглощения полосы в порядке убывания длин волн), по изменению к-рых обычно судят о степени восстановленности Ц.

Донорами электронов для Ц. обычно служат флавины, гидрохиноны, железо-серные белки или другие Ц.; акцепторами - другие Ц. или кислород (цитохромоксидазы). Нек-рые Ц. (цитохромоксидаза, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные комплексы) и не раств. в воде, другие (напр., цитохром с) раств. в ней.

Ц. реагируют с лигандами, конкурирующими с естественным координац. окружением атома Fe гемов (СО, анионы азида, цианида и др.). Связывание этих лигандов приводит к изменению спектральных св-в и инактивации Ц.

Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 2, М., 1982, с. 692-713; Keilin D., The history of cell respiration and cytochrome, Camb., 1966.

А. Д. Виноградов.

цитохро́мы

(дыхательные ферменты), сложные белки (гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и (или) водорода (посредством обратимого изменения валентности атома железа в геме) от окисляемых органических веществ к молекулярному кислороду. При этом образуется богатое энергией соединение — АТФ.

* * *

ЦИТОХРО́МЫ (дыхательные ферменты), сложные белки (гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и (или) водорода (посредством обратимого изменения валентности атома железа в геме) от окисляемых органических веществ к молекулярному кислороду. При этом образуется богатое энергией соединение — АТФ.

(дыхательные ферменты), сложные белки (гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и (или) водорода (посредством обратимого изменения валентности атома железа в теме) от окисляемых органич. в-в к мол. кислороду. При этом образуется богатое энергией соединение - АТФ.