Протеолитические ферменты

протеазы, пептид — гидролазы, ферменты класса гидролаз (См. Гидролазы);содержатся во всех живых организмах; катализируют гидролиз пептидных связей (См. Пептидная связь) в клеточных белках и белках пищи. П. ф. делят на пептидазы (экзопептидазы) и протеиназы (эндопептидазы). Пептидазы гидролизуют преимущественно внешние пептидпые связи в белках и пептидах, протеиназы — внутренние. В зависимости от особенностей строения активного центра (См. Активные центры) П. ф. подразделяют на сериновые, тиоловые (цистеиновые), кислые протеиназы и металлоферменты, содержащие в активном центре атом металла (чаще Zn). К металлоферментам относится большинство известных пептидаз. Протеиназы различают также по субстратной специфичности, т. е. способности гидролизовать связи между определёнными аминокислотными остатками. Установлена последовательность аминокислот в молекулах ряда П. ф., а с помощью рентгеноструктурного алализа — и полная пространственная структура нескольких важнейших протеиназ — Пепсина,Трипсина,Химотрипсина. П. ф. поджелудочной железы синтезируются в форме неактивных предшественников — проферментов (См. Проферменты) и поэтому не разрушают белков ткани, в которой образовались. Препараты П. ф. применяют в лабораториях (для установления строения белков и пептидов), в пищевой (например, для мягчения мяса, в сыроварении) и лёгкой (удаление шерсти со шкур и мягчение кож) промышленности, в медицине (для рассасывания тромбов, удаления катаракт и др.). См. также Пищеварительные ферменты,Обмен веществ.

Лит.: Нейрат Г., ферменты, переваривающие белки, в книга: Молекулы и клетки, пер. с англ., М., 1966; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

В. В. Мосолов.

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ферменты (протеазы) - ферменты класса гидролаз; катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах. Осуществляют переваривание белков пищи. Многие протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных проферментов. Применяются в медицине, легкой и пищевой промышленности.

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

протеазы, ферменты класса гидролаз; катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах. Содержатся во всех живых организмах. Экзопептидазы катализируют отщепление аминокислотных остатков с аминного (аминопептидазы) или карбоксильного (карбоксипептидазы) конца молекулы белка или пептида, эндопептидазы гидролизуют преим. внутр. пептидные связи. П. ф. желудочно-кишечного тракта (пепсин, реннин, трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза) синтезируются в форме неактивных предшественников — проферментов, что предотвращает самопереваривание тканей. П. ф. применяют в лабораториях (для установления строения белков и пептидов), в пиш. (напр., для мягчения мяса, в сыроварении) и лёгкой (удаление шерсти со шкур и мягчение кож) пром-сти, в медицине (для рассасывания тромбов, удаления катаракт).

(протеазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз (протео-лиз) пептидных связей. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью фермента и пространств. структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида).

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопеп-тидазы )и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидроли-зующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства П. ф. определяется в осн. структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для мн. ферментов ( химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи объемистых гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П. ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространств. структуре субстрата-легче всего гидролизуются связи на р-изгибах цепи, к-рые расположены на пов-сти молекулы. Углеводные цепи в гликопротеинах могут препятствовать доступу фермента к данной связи.

Многие П. ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки (т. наз. компартментализация). К ним относят, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при разл. рН. Так, П. ф. желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5-2, лизосомные ферменты-при рН 4-5, а П. ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др.-при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Нек-рые П. ф. используют в качестве кофактора ионы металлов-Са ²⁺, Mg²⁺ и др.

Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза. У эукариот (все организмы, кроме бактерий и синезеленых водорослей) эта система включает низкомол. белок убикитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат.

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во мн. этих случаях фермент расщепляет в субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (a₂ -макроглобулина, a₁ антитрипсина, секреторного панк-реатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.).

П. ф. применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парэнтерального питания, в произ-ве гормональных препаратов и нек-рых антибиотиков, в пищ. и кожевенной пром-сти, произ-ве моющих ср-в.

Лит.. Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Орлова М. А., "Успехи химии", 1993, т. 62, в. 5, с. 529; Proteases and biological control, ed. by E. Reich, D.B. Rifldn, E. Shaw, Cold Spring Harbour, 1975.

В. К. Антонов.

протеолити́ческие ферме́нты

(протеазы), ферменты класса гидролаз; катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах. Осуществляют переваривание белков пищи. Многие протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных проферментов. Применяются в медицине, лёгкой и пищевой промышленности.

* * *

ПРОТЕОЛИТИ́ЧЕСКИЕ ФЕРМЕ́НТЫ (протеазы), ферменты класса гидролаз(см. ГИДРОЛАЗЫ); катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах. Осуществляют переваривание белков пищи. Многие протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных проферментов. Применяются в медицине, легкой и пищевой промышленности.

(протеазы), ферменты кл. гидролаз; катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах. Осуществляют переваривание белков пищи. Многие П. ф. синтезируются в виде неактивных проферментов. Применяются в медицине, лёгкой и пищ. промышленности.