Катепсины

(от греч. kathépso — перевариваю)

протеолитические внутриклеточные ферменты класса гидролаз; катализируют гидролиз пептидной связи в пептидах (См. Пептиды) и белках (См. Белки). К. широко распространены в животных и растительных тканях и микроорганизмах. По характеру и специфичности ферментативного действия К. делят на эндопептидазы, способные гидролизовать внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов, и экзопептидазы, действующие только на соединения, имеющие одну или несколько свободных концевых карбоксильных или аминогрупп. К. способны также катализировать реакции, которые могут приводить к удлинению пептидной цепи. Почти все К. активируются соединениями, содержащими сульфгидрильные группы (цистеин, глутатион и др.).

КАТЕПСИНЫ - ферменты, катализирующие расщепление пептидов и белков в клетках и тканях живых организмов. Катепсины часто называют тканевыми протеазами.

(син. протеазы тканевые)

протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление пептидных связей во внутриклеточных белках и пептидах.

КАТЕПСИНЫ

(от греч. kathepso — перевариваю), протеолитнч. ферменты из группы эндопептидаз. Локализованы в лизосомах клеток животных. Осуществляют внутриклеточное переваривание белков. Обладают широкой специфичностью, оптимум активности — при слабокислом значении рН.

(от греч. kathepso-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека (гл. обр. в печени, почках и селезенке). По строению активного центра различают три осн. группы К. В группу К., содержащих в активном центре остаток серина (т. наз. сериновые амидгидролазы), входят К. А (сериновая карбоксипептидаза A₁; для фермента из лизосомы печени крысы мол. м. 100 тыс.) и К. G (для ферментов из гранулоцитов человека мол. м. 22,3 тыс.). Эти ферменты катализируют также гидролиз эфиров и амидов N-ациламинокислот. Оптим. каталитич. активность К. А при рН 5,0-6,0, К. G-при рН 7,5. Ингибируются диизо-пропилфторфосфатом и алкилбромметилкетонами. К К., содержащим в активном центре остаток аспарагиновой к-ты (т. наз. карбоксильные амидгидролазы), относятся К. D (для фермента из селезенки лошади мол. м. 42,5 тыс.) и К. Е (для фермента из костного мозга кролика мол. м. 100 тыс.). Оптим. каталитич. активность обоих ферментов находится в интервале рН 2,5 - 5,0. Ингибируются в присут. Сu²⁺ диазосоединениями типа CH₃C(O)NHCHRC(O)CHN₂. Наиб. обширную группу составляют К., содержащие в активном центре цистеин (тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят К. В и С (дипептидилпептидаза), Н, L, N и S. Они имеют мол. м. от 25 тыс. до 35 тыс.; нек-рые из них гликопротеины. Оптим. каталитич. активность К. В, С, Н и L при рН 4,0-6,0, К. N и S при рН 3,5. К. этой группы катализируют наряду с гидролизом пептидов гидролиз амидов аминокислот. К. С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью - катализирует перенос олигопептидов на пептиды или аминокислоты. Известен также К. F (фермент из ушного хряща кролика имеет мол. м. 50-70 тыс.), к-рый катализирует расщепление протеогликанов хрящей. Он ингибируется нек-рыми иммуноглобулинами, не чувствителен к действию диизопропилфторфосфата, пепстатина и реагентов, взаимодействующих с группой SH. Лит.: Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Barrett A. J., McDonald J. К., Mammalian proteases. A glossary and bibliography, v. 1, L., 1980 Л. Д. Румш.

катепси́ны

ферменты, катализирующие расщепление пептидов и белков в клетках и тканях живых организмов. Катепсины часто называют тканевыми протеазами.

* * *

КАТЕПСИ́НЫ, ферменты, катализирующие расщепление пептидов и белков в клетках и тканях живых организмов. Катепсины часто называют тканевыми протеазами.

ферменты, катализирующие расщепление псптидов и белков в клетках и тканях живых организмов. К. часто наз. тканевыми протсазами.