Миоглобин

(от Мио... и Глобин

глобулярный белок, осуществляющий в мышцах запасание (депонирование) молекулярного кислорода и передачу его окислительным системам клеток. М. — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа (Дж. Кендрю и сотрудниками, 1957—60). Состоит из одной полипептидной цепи (около 70 % из 153 остатков аминокислот включено в спирализованные участки). Как и в Гемоглобине, активным центром молекулы М., связывающим O₂, является Гем.Молекулярная масса М. 17 000. По пространственной структуре М. сходен с β-цепью гемоглобина (см. схему). Обратимое связывание М. с O₂ происходит уже при низких парциальных давлениях кислорода PO₂ Это имеет большое физиологическое значение: при сокращении мышц PO₂ резко падает в результате сжатия капилляров; именно в этот момент происходит высвобождение из М. кислорода, необходимого работающей мышце. В мышцах позвоночных животных (М. определяет их цвет) содержится около 2 % М. на сухую массу ткани; в мышцах морских животных (тюлень, кит, дельфин и др.), способных длительно находиться под водой, — до 20 %. См. также Белки, Биополимеры, Мышцы.

Лит.: Верболович П. А., Миоглобин и его роль в физиологии и патологии животных и человека, М., 1961; Кендрью Дж. С., Миоглобин и структура белков, «Биофизика», 1963, т. 8, № 3.

В. О. Шпикитер.

Схема пространственной структуры миоглобина (справа) и бета-цепи гемоглобина (слева). Чёрными кружками указано положение каждого десятого остатка аминокислоты, прямые тяжи — спирализованные участки; группа гема представлена в виде диска.

МИОГЛОБИН - глобулярный белок, запасающий в мышцах позвоночных животных и человека кислород. Особенно богаты миоглобином мышцы морских животных, способных длительно находиться под водой. Миоглобин - первый белок, трехмерная структура которого установлена методом рентгеноструктурного анализа (1957-60).

биохим. myoglobine

МИОГЛОБИН, животный белок. У позвоночных выполняет функцию пигмента, окрашивающего в красный цвет мускульную ткань. Подобно гемоглобину вступает в реакцию с кислородом при быстром сокращении мышц. Было сделано немало попыток выделить его при изучении структуры белка. В 1962 г. Джон КЕНДРЮ стал лауреатом Нобелевской премии по химии за создание трехмерной кристаллической модели миоглобина кашалота.

[myoglobinum; Мио- + (гемо)глобин (Гемоглобин); син. гемоглобин мышечный, миогемоглобин] — хромопротеид, содержащийся в мышцах человека; состоит из белковой части — глобина и небелковой группы — гема, идентичного гему гемоглобина; выполняет функцию переносчика кислорода и обеспечивает депонирование кислорода в мышцах.

МИОГЛОБИН

сложный белок мышц, связывающий переносимый гемоглобином от лёгких мол. кислород и передающий его окислит, системам клеток. Молекула М. состоит из одной полипептидной цепи (ок. 150 аминокислотных остатков) и железопорфиринового комплекса — гема. Мол. м. 17 000. Активный центр молекулы М.— гем (как и в гемоглобине), обратимо связывающий СО. По пространственной структуре М- сходен с?- и?-цепями гемоглобина. Высвобождение из М. О2, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения мышцы, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О2 резко падает. В больших кол-вах М. содержится в мышцах мор. млекопитающих — дельфинов и тюленей (3,5 и 7,7% М. соответственно), способных длительно находиться под водой. М.— первый белок, структура к-рого выяснена методом рентгеноструктурного анализа (Дж. Кендрю и сотрудники, 1957—60).

(от греч. mys, род. падеж myos- мышца и лат. globus-шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О ₂ и передающий его окислит. системам клетки.

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости М. ("кармане") помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глута-мина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.

Атом железа тема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир. высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe^{2 +}, спиновое число 2), в гексакоординир. высокоспиновом феррисостоя-нии (метмиоглобин, Fe^{3 +}, 6-й лиганд Н ₂ О, спиновое число ⁵/₂) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соотв. Fe²⁺ и Fe³⁺, спиновое число О и ¹/₂). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимод. атома железа тема с нек-рыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О ₂, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN^-, N^-₃ и ими-дазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН ^-, NO^-₂, NCS^-).

Связывание лигандов сопровождается конформац. изменениями белка, и, наоборот, конформац. изменения вблизи тема изменяют его электронное состояние и реакц. способность (т. наз. электронно-конформац. взаимод.). Ф-ция М. запасать О ₂ в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe²⁺ обратимо связывать молекулу О ₂ с образованием оксимио-глобина.

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О ₂, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О ₂ резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя тема, предохраняет Fe²⁺ от окисления при его взаимод. с О ₂ и регулирует величину сродства к О ₂. При одном и том же теме и способе его связывания с белком константа равновесия р-ции оксимио-глобин дезоксимиоглобин +О ₂ для М. из разных организмов изменяется в пределах от 0,2^.10⁶ до 2,2^.10⁶ М ^-1 (давление О ₂, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями.

В больших кол-вах М. содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела).

М. кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.

Лит.: Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 1, М., 1984, с. 48-67; Kendrew J.,Dickerson R., Strandberg В., "Nature", 1960, v. 185, p. 422-27; Antonini E., Brunori M., Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands, Amst.-L., 1971; Perutz M., "British Medical Bulletin", 1976, v. 32, № 3, p. 195-208. Ю. А. Шаронов.

миоглоби́н

глобулярный белок, запасающий в мышцах позвоночных животных и человека кислород. Особенно богаты миоглобином мышцы морских животных, способных длительно находиться под водой. Миоглобин — первый белок, трёхмерная структура которого установлена методом рентгеноструктурного анализа (1957—60).

* * *

МИОГЛОБИ́Н, глобулярный белок, запасающий в мышцах позвоночных животных и человека кислород. Особенно богаты миоглобином мышцы морских животных, способных длительно находиться под водой. Миоглобин — первый белок, трехмерная структура которого установлена методом рентгеноструктурного анализа (1957—60).