Аминопептидазы

группа ферментов кишечного сока, катализирующих гидролитическое расщепление полипептидов (См. Полипептиды)— продуктов расщепления белков — с образованием свободных аминокислот (См. Аминокислоты).Расщепление осуществляется только с того конца полипептидной цепи, где имеется свободная аминогруппа (см. Пищеварение, Ферменты).

АМИНОПЕПТИДАЗЫ - ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов со стороны свободной аминогруппы (ср. Карбоксипептидазы). Завершают переваривание белков в кишечнике.

ферменты класса гидролаз, катализирующие расщепление три- и полипептидов, а также белков с образованием свободных аминокислот; обнаружены во всех тканях животных и растений и у микроорганизмов.

АМИНОПЕПТИДАЗЫ

протеолитич. ферменты, отщепляющие N-концевые остатки аминокислот от пептидов и белков. Обнаружены в тканях животных, высших растений, а также у микроорганизмов. Наиболее изучена лейцинаминопептидаза, выделенная в чистом виде из почек и хрусталика глаза и отщепляющая преим. остатки аминокислот гидрофобного характера; используют при исследовании первичной структуры белков.

ферменты класса гидролаз, катализирующие отщепление от пептидов N-концевых аминокислотных остатков, а также гидролиз амидов аминокислот. Нек-рые А. обладают. большой специфичностью, напр. пролин - аминопептидаза из Escherichia coli отщепляет только N-концевой пролин. Мол. масса А. из разл. источников варьирует от 19 тыс. до 400 тыс. В большинстве случаев А. содержат от 2 до 12 субъединиц. Многие А. содержат от 1 до 12 атомов металла (обычно Mn²⁺, Zn², Mg²⁺, Ca²⁺ или Со ²⁺ ), нек-рые-остатки углеводов (гексоз, глюкозаминов, сиаловых к-т). Ингибиторы А. - пуромицин, о-фенантролин, ионы нек-рых металлов, алифатич. амины, диазопроизводные n-аминофенилкетонов. Последние вызывают необратимую инактивацию А. и могут быть использованы как хромофорные метки фермента. А. содержатся в тканях животных, растений и в микроорганизмах в растворенном или связанном с мембранами и внутриклеточными структурами состоянии. Они играют важную роль в метаболизме белков, осуществляя заключит. стадию их расщепления, а также в процессах превращения полипептидных предшественников в зрелые белки. Применяются для исследования первичной структуры пептидов.

Лит.. Колодзейская М. В., Пилявская А. С., Пептидазы, К., 1982; The enzymes, ed. by P.D. Boyer, 3 ed., v. 3, N. Y., 1971, p. 81-112. Т. Н. Воротынцева.

аминопептида́зы

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов со стороны свободной аминогруппы (ср. Карбоксипептидазы). Завершают переваривание белков в кишечнике.

* * *

АМИНОПЕПТИДА́ЗЫ, ферменты класса гидролаз(см. ГИДРОЛАЗЫ), катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов со стороны свободной аминогруппы (ср. Карбоксипептидазы(см. КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ)). Завершают переваривание белков в кишечнике.

ферменты кл. гидролаз, катализирующие гидролитич. расщепление полипептидов со стороны свободной аминогруппы (ср. Карбоксипептидазы). Завершают переваривание белков в кишечнике.